Soutenance mémoire
Définition
Au sens strict de la définition, le gluten correspond aux protéines insolubles contenues dans la graine de toutes les céréales, appartenant à la famille des Poaceae. Étymologiquement, le mot « gluten » signifie « colle », en latin. En effet, expérimentalement, les graines réduites en farine par broyage, une fois réhydratées et pétries, donnent une pâte élastique. Si celle-ci est lavée sous un mince filet d’eau, l’amidon et les protéines solubles se dissolvent et sont évacués peu à peu par le courant d’eau. Il subsiste, alors, une substance insoluble, collante, une masse élastique : le gluten. Au sein de la graine, les protéines insolubles constituant le gluten jouent un rôle de réserve, et permettent de stocker des oligo-éléments ou des acides aminés nécessaires au développement de la jeune pousse. Parmi ces protéines, les deux principales sont : Les prolamines, qui sont des molécules monomériques, présentant un polymorphisme génétique important. Il y aura, donc, autant de prolamines que de variétés de céréales (cf. Tableau I). Elles constituent une réserve d’azote, de carbone et de soufre pour la plantule au moment de la germination. Celles du blé (les gliadines) et des céréales génétiquement proches du blé (les sécalines du seigle et les hordénines de l’orge) représentent la fraction immunogène du gluten alimentaire chez le patient cœliaque . Ces dernières ne sont toxiques que chez des sujets génétiquement prédisposés. La gluténine, qui semble être bien tolérée. Ces deux protéines, insolubles dans l’eau, jouent un rôle majeur dans l’élaboration des produits alimentaires. Par exemple, elles confèrent à la farine ses propriétés visco-élastiques et liantes de par la formation du réseau de gluten consécutif aux liaisons entre les prolamines et les gluténines. Ces propriétés sont exploitées lors du pétrissage de la farine hydratée et permettront également à la pâte de lever lors de la fermentation. Nous remarquons que conformément à la définition princeps, le riz, le maïs ou encore le sorgho contiennent du gluten (comme d’ailleurs toutes les céréales). Toutefois, tous les glutens ne se ressemblent pas et diffèrent par la nature et la quantité de leurs protéines, et ainsi, ne génèrent pas, tous, des peptides immunotoxiques. Ces derniers ont été essentiellement identifiés dans le blé et les céréales proches dans la classification botanique que sont le seigle et l’orge, comme illustré dans le tableau I. Néanmoins, dans le contexte actuel de préoccupation autour du gluten, le langage commun a assimilé le terme « gluten » aux seules prolamines (et gluténines, du fait de leur coexistence au sein du réseau) responsables de la maladie cœliaque chez les sujets génétiquement prédisposés (c’est-à-dire celles du blé, du seigle et de l’orge) et non à l’ensemble des protéines insolubles contenues dans toutes les céréales comme le voudrait initialement la définition scientifique du terme. Dans la suite de cette thèse, par soucis de clarté, le terme « gluten » désignera uniquement les prolamines du blé, du seigle et de l’orge (associées aux gluténines). Par exemple, le riz et le maïs seront ainsi classés dans les aliments compatibles avec les régimes alimentaires « sans gluten ».
L’orge
L’orge commune (Hordeum vulgare) est une céréale de la famille des Poaceae. Cette plante voisine du blé est la plus ancienne céréale cultivée. Son utilisation remonte au début de l’Antiquité. L’orge est facilement reconnaissable grâce à ses épis à longues barbes. Elle est réputée favoriser une bonne digestion grâce à son apport en fibres. L’orge contient en bonne proportion des vitamines du groupe B, sélénium, phosphore, fer, zinc, cuivre et magnésium. De plus, par la présence en proportion utile des huit acides aminés essentiels, elle est intéressante pour les régimes végétariens. Enfin, grâce à la présence de béta-glucane, on lui confère une action favorable sur le taux de sucre dans le sang et le cholestérol à raison d’une consommation d’au moins γ grammes par jour d’orge , ainsi qu’une action favorable sur la flore intestinale . La teneur en gluten est ici, comme le seigle, plus faible que dans le blé. Sous forme de grains, on retrouve l’orge mondée et l’orge perlée. L’orge perlée est constituée de grains d’orge qui ont été transformés pour retirer les enveloppes externes fibreuses ainsi que le son. C’est le contraire de l’orge mondée, dont on a seulement ôté les enveloppes externes et conservé le son. L’orge mondée, conservant la plus grande partie de ses nutriments, est ainsi plus nutritive..
Les protéines solubles
Les protéines solubles du blé sont les albumines et les globulines. Elles font partie des protéines fonctionnelles. Ce sont des molécules globulaires dont les masses moléculaires sont comprises entre 10 et 100 kDa. Elles peuvent représenter jusqu’à 20% des protéines totales de la graine. Les valeurs moyennes sont de l’ordre de 9% pour les albumines et de 6% pour les globulines. Elles sont caractérisées par une teneur faible en acide glutamique (20%) et en proline (7%) mais riche en lysine et en histidine. Le taux d’albumine et de globuline est très largement supérieur à celui des protéines insolubles dans le grain non mature.
Les albumines Les albumines sont solubles dans l’eau. Elles se composent de deux chaînes, obtenues par clivage à partir d’une seule protéine après biosynthèse et reliées par deux ponts disulfures. Leur structure secondaire comprend 50% d’hélices alpha et très peu de feuillets béta.
Les globulines Les globulines sont solubles dans les solutions salines, c’est-à-dire avec des forces ioniques différentes de zéro.
Toxicité des gliadines du blé chez les patients cœliaques
Il a été mis en évidence que la gliadine est la fraction susceptible de provoquer une maladie cœliaque chez le sujet prédisposé. Il en est de même pour la sécaline du seigle et l’hordeine de l’orge. Ce sont les peptides du groupe , et peut-être ceux du groupe , qui sont toxiques pour les patients atteints de la maladie cœliaque. Les peptides et le sont plus faiblement ou très peu. Il semblerait que ce soit la gliadine du groupe qui soit la plus agressive. Il s’agit d’un peptide de 266 acides aminés, très riche en proline et en glutamine. Récemment, une séquence spécifique de 33 acides aminés, présente dans cette gliadine, a été identifiée comme la partie la plus immunogène 13. Ce peptide, résistant à l’acidité gastrique, aux protéases du pancréas et aux enzymes des membranes de la bordure en brosse, peut traverser l’épithélium digestif et entraîner, dans la lamina propria, une réaction du système immunitaire avec activation de lymphocytes T et une production de cytokines, dont l’interleukine 15. Cette cascade d’activation est responsable d’une inflammation chronique des intestins et d’un syndrome de malabsorption.
Formation d’un réseau
Lorsque de l’eau est ajoutée et mélangée à de la farine, les prolamines et les gluténines contenues dans celle-ci vont s’assembler et former des liaisons entre elles. Cette propriété d’assemblage de ces protéines permet d’obtenir le réseau de gluten. Ce réseau confère aux pâtes leurs propriétés viscoélastiques, mises à profit dans le secteur de la panification.
Le gluten est un aliment allergène
Tout aliment riche en protéines est potentiellement allergène ou immunogène, donc reconnaissable par notre système immunitaire qui développera des IgE. En effet, notre système immunitaire est capable de reconnaître tout fragment de protéine, et ensuite, soit de le tolérer, soit de déclencher une réaction immunitaire contre celui-ci. Les allergies alimentaires sont caractérisées par un ensemble de réactions du système immunitaire orchestré autour de la production d’immunoglobuline E à la suite d’une ingestion ou d’une inhalation d’un allergène alimentaire. La fréquence des allergies alimentaires et leurs conséquences sur la santé ont amenés les pouvoirs publics à instaurer des mesures d’information du consommateur. Ainsi, tout produit contenant des allergènes fait, dorénavant, l’objet d’un étiquetage obligatoire.
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Table des matières
INTRODUCTION
1 LE GLUTEN
1.1 Définition
1.2 Sources naturelles de gluten
1.2.1 Le blé
1.2.1.1 Les blés à grains nus
1.2.1.2 Les blés à grains vêtus
1.2.2 Le seigle
1.2.3 L’orge
1.2.4 La controverse de l’avoine
1.2.5 Autres sources de gluten
1.3 Les protéines végétales du blé
1.3.1 Les protéines solubles
1.3.1.1 Les albumines
1.3.1.2 Les globulines
1.3.2 Les protéines insolubles (gluten)
1.3.2.1 Les prolamines
1.3.2.2 Étude des prolamines du blé, les gliadines
1.3.2.3 Toxicité des gliadines du blé chez les patients cœliaques
1.3.2.4 Les gluténines
1.4 Évolution génomique du gluten et immunogénicité
1.5 Les propriétés physico-chimiques du gluten
1.5.1 Formation d’un réseau
1.5.2 Force des farines
1.5.3 Panification
1.6 Avantages et inconvénients du gluten
1.6.1 Les avantages du gluten
1.6.1.1 Avantages nutritionnels du gluten
1.6.1.2 Avantages environnementaux du gluten
1.6.1.3 Avantage financier du gluten
1.6.1.4 Avantages culinaires du gluten
1.6.2 Les inconvénients du gluten
1.6.2.1 Le gluten est un aliment allergène
1.6.2.2 Le gluten est à l’origine d’une réaction auto-immune chez les individus prédisposés
1.6.2.3 Le gluten favoriserait l’augmentation de la perméabilité intestinale
1.7 Utilisations industrielles
1.7.1 Utilisations dans l’industrie agroalimentaire
1.7.2 Utilisations dans l’industrie pharmaceutique
1.8 Les produits sans gluten
1.9 Prise en charge des produits sans gluten par la Sécurité Sociale
1.9.1 Produits diététiques remboursés
1.9.2 Modalités
1.9.3 Prise en charge
1.9.4 Bases de remboursement
2 LES PATHOLOGIES LIÉES AU GLUTEN
2.1 L’hypersensibilité au gluten
2.1.1 Définition
2.1.2 Symptômes
2.1.3 Traitement
2.2 La maladie cœliaque
2.2.1 Définition
2.2.2 Prévalence
2.2.3 Génétique
2.2.4 Pathogénèse
2.2.5 Symptômes
2.2.5.1 La forme symptomatique ou classique
2.2.5.2 La forme asymptomatique ou silencieuse
2.2.5.3 La forme pauci-symptomatiques ou atypique
2.2.5.4 La forme latente
2.2.6 Maladies associées
2.2.6.1 Maladies auto-immunes et syndromes intercurrents
2.2.6.2 Dermatite herpétiforme
2.2.6.3 Complications
2.2.7 Diagnostic de la maladie cœliaque
2.2.7.1 Tests sérologiques
2.2.7.1.1 Les anticorps anti-réticuline de classe IgA
2.2.7.1.2 Les anticorps anti-gliadine de type IgA et IgG
2.2.7.1.3 Les anticorps anti-transglutaminase tissulaire IgA et IgG
2.2.7.1.4 Les anticorps anti-endomysium IgA et IgG
2.2.7.1.5 Dosage d’anti-peptides de la gliadine désaminée IgA et IgG
2.2.7.1.6 Dernières recommandations de la HAS
2.2.7.1.7 Autotest de dépistage de la maladie cœliaque
2.2.7.2 Biopsie intestinale
2.2.7.2.1 Méthode
2.2.7.2.2 Classification de Marsh
2.2.7.3 Test génétique du DQ2/DQ8
2.2.7.4 Nouvelle stratégie de dépistage rapide de la maladie cœliaque
2.2.7.5 Difficultés rencontrées dans le diagnostic de la maladie cœliaque
2.2.8 Traitement
2.2.8.1 Le régime sans gluten
2.2.8.2 Indication du régime sans gluten selon les différentes formes cliniques de la maladie cœliaque
2.2.8.3 Effets du régime sans gluten
2.2.8.4 Réglementations d’étiquetage des denrées alimentaires
2.2.8.5 Objet connecté et gluten
2.2.9 A quel âge faut-il introduire le gluten ?
2.2.10 Surveillance
2.2.11 Perspectives thérapeutiques
2.3 La sensibilité au gluten non cœliaque : une nouvelle pathologie
2.3.1 Définition
2.3.2 Prévalence
2.3.3 La sensibilité au gluten non cœliaque à travers les études scientifiques
2.3.4 Et s’il s’agissait des FODMAPs ?
3 LES PRINCIPAUX RESPONSABLES DE L’ÉMERGENCE DES RÉGIMES SANS GLUTEN
3.1 Le régime sans gluten : un effet de mode
3.2 Les idées reçues sur le régime sans gluten
3.3 Le rôle des médias
3.4 Le rôle des industriels
3.5 L’impact des scandales alimentaires
3.6 Multiplication des études scientifiques portant sur le gluten
4 LE RÔLE DU PHARMACIEN ET CONSEILS À L’OFFICINE
4.1 Prise en charge du patient allergique
4.2 Prise en charge du patient intolérant au gluten
4.3 Prise en charge du patient sensible au gluten non cœliaque
4.4 Excipients à base de gluten
4.5 Délivrance de médicaments conseils
4.6 Les produits cosmétiques et diététiques
4.7 Délivrance de médicaments sur ordonnance
4.8 Suivi du traitement du patient
CONCLUSION
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