La transformation du muscle en viande

Revue des travaux antérieurs

En production animale, les muscles squelettiques sont d’une importance majeure. En plus de permettre le maintien de la posture, la locomotion, de contribuer à la thermogénèse et au métabolisme de l’animal, les muscles squelettiques sont une source très importante de protéines en alimentation humaine. Ils composent entre 35 et 60 % de la masse corporelle des animaux d’élevage. Le muscle squelettique est constitué d’environ 70-78% d’eau, 19-25 % de protéines, 1-6 % de lipides, 1-2 % de sucres et 1-2 % de sels minéraux (Pearson et Young 1989; Geay et al. 2001). Le muscle squelettique a la capacité de s’adapter tant sur le plan morphologique, physiologique que métabolique à divers stimuli; un caractère bien décrit par le terme plasticité (Pette 2001). La synthèse et la dégradation protéiques jouent un rôle clé dans ce processus. La complexité de la structure myofibrillaire requiert une régulation rigoureuse du renouvellement protéique afin de préserver l’intégrité musculaire. Selon les conditions auxquelles le muscle est soumis, la plasticité mènera à un gain (hypertrophie) ou à une perte (atrophie) de masse musculaire.

Le muscle squelettique est constitué de milliers de fibres musculaires, unité structurale du muscle, de vaisseaux sanguins qui permettent l’apport et l’élimination des substrats nécessaires au bon fonctionnement des cellules, de cellules nerveuses qui sont responsables de la transmission de l’influx nerveux, d’adipocytes qui servent de réserves énergétiques et de tissus conjonctifs qui jouent un rôle de tissu de soutien et de protection (Bailey et Light 1989; Lawrence et Fowler 2002). En effet, chacune des fibres est entourée de tissu conjonctif appelé endomysium. Une enveloppe plus épaisse de tissu conjonctif regroupe plusieurs fibres afin de former les faisceaux; il s’agit du périmysium (Lawrie 1998). C’est d’ailleurs dans ce tissu que l’on retrouve la majorité des vaisseaux sanguins irriguant le muscle. Les différents faisceaux sont finalement regroupés en muscle par une gaine encore plus épaisse appelée épimysium. Cette différentiation très hiérarchique et définie entre ces tissus est très utile d’un point de vue didactique afin de décrire la matrice extracellulaire, mais reste, selon certains auteurs, une approche simplifiée (Gillies et Lieber 2011). L’arrangement tridimensionnel de ces tissus et leurs interactions seraient beaucoup plus complexes et de nombreuses questions demeurent sans réponse pour le moment quant à leur nature (Gillies et Lieber 2011). Le muscle est donc constitué d’un agencement de faisceaux qui lui confèrent forme et fonction, tandis que ces derniers sont constitués d’un agencement de fibres (Figure 1.1).

Morphologie

La fibre musculaire est l’unité structurale du muscle. Il s’agit d’une cellule très allongée pouvant mesurer quelques centimètres (Pearson et Young 1989). Elle est formée par la fusion de plusieurs cellules lors du développement embryonnaire (Picard et al. 2002). Elle possède donc plusieurs noyaux et est dite plurinucléée. Chez ces cellules, le cytoplasme se nomme sarcoplasme et on y retrouve la myoglobine, une chromoprotéine responsable d’emmagasiner l’oxygène au sein des muscles (Livingston et Brown 1981; Pearson et Young 1989). Des mitochondries sont également présentes de même que le réticulum sarcoplasmique responsable de la régulation calcique. Dans le sarcoplasme on retrouve également des enzymes, des lysosomes, des granules de glycogène et des lipides (Pearson et Young 1989; Dufour et Renou 2002). Par contre, ce qui est particulier chez ces cellules, c’est la présence de milliers de fibrilles organisées de manière très structurée. Les fibres musculaires sont constituées à l’image des faisceaux d’une certaine façon, c’est-à-dire qu’elles regroupent un ensemble de myofibrilles parallèles qui occupe près de 80 % du volume de la fibre (Pearson et Young 1989; Figure 1.2).

La myofibrille est l’élément qui confère aux cellules musculaires leur principale fonction soit la capacité de contraction. Elle est constituée de deux types de myofilaments, soit un dit épais et principalement composé de myosine et un dit mince et composé d’actine (Figure 1.2). C’est d’ailleurs ces myofilaments qui confèrent l’apparence striée au muscle squelettique. À la surface des myofibrilles, on observe une alternance de bandes sombres aussi nommées bandes A et de bandes claires aussi nommées bandes I. La bande A est composée de filaments d’actine et de myosine, la bande I de filaments d’actine et la zone H (zone claire au centre de la bande A) de myosine (Pearson et Young 1989; Lawrie 1998). Au centre des bandes I on retrouve la ligne Z qui lie les filaments d’actine ensemble. Au centre des bandes A, on retrouve la ligne M où s’attachent les queues de myosine. Les filaments épais se dirigent dans des directions opposées à partir de la ligne-M, et ce, vers la ligne Z. On appelle sarcomère l’unité de la myofibrille comprise entre deux lignes Z. Le sarcomère est formé par la moitié d’une bande I, une bande A et une seconde moitié de bande I. Lorsqu’il y a contraction, les filaments d’actine « glissent » vers le centre des filaments de myosine engendrant un raccourcissement des sarcomères qui se manifeste par des bandes I plus courtes et des bandes A constantes. La myosine et l’actine sont donc les protéines dont l’interaction produit la contraction.

La myosine est une protéine hexamèrique composée de deux chaînes lourdes et quatre chaînes légères (deux alcalines et deux de régulation; Pearson et Young 1989). Les chaînes lourdes s’entrelacent en double hélice dans la partie C-terminale pour former la partie fibreuse de la protéine, responsable de la structure en filament. Elles deviennent globulaires dans la partie N-terminale pour former deux têtes. Chacune des têtes est « enveloppée » par deux chaînes légères (une de chaque type) responsables de la régulation de la vitesse de contraction (Pearson et Young 1989). Les têtes ont la capacité d’hydrolyser l’ATP, de se lier à l’actine et de changer de conformation (Pearson et Young 1989). Il existe plusieurs isoformes des chaînes lourdes et légères de myosine et leur assemblage détermine les caractéristiques métabolique et physiologique de la fibre (Pette et Staron 2000). C’est d’ailleurs pour cette raison que la myosine est aujourd’hui un marqueur moléculaire important pour déterminer le type de fibre musculaire (Pette et Staron 2000). L’actine est une protéine globulaire (G-actine) qui se retrouve sous forme polymérisée dans les myofilaments (F-actine) formant ainsi un double filament hélicoïdal (Pearson et Young 1989). Les filaments minces sont formés de l’agencement de ce filament hélicoïdal le complexe de la troponine (TnI qui se lie à l’actine, TnT qui se lie à la tropomyosine et TnC qui se lie au calcium) et la tropomyosine (Pearson et Young 1989; Lawrie 1998). Le complexe de la troponine (I, T et C) et la tropomyosine sont des protéines impliquées dans la régulation calcique de la contraction. Il existe différents isoformes de l’actine qui sont très semblables les uns aux autres ne variant que de quelques acides aminés (Clark et al. 2002).

La transformation du muscle en viande

Suite à l’arrêt de la circulation sanguine lors de la mort de l’animal, l’apport en oxygène aux différents muscles et organes est compromis. Bien qu’un certain métabolisme aérobie puisse perdurer pour les muscles en contact avec l’air à la surface des carcasses, c’est plutôt le métabolisme anaérobie qui prend le relai pour assurer la production d’énergie pendant un certain temps après la mort de l’animal. L’ATP nécessaire aux cellules musculaires est produite grâce aux réactions faisant intervenir la créatine phosphokinase (CPK), la myokinase ainsi que la glycolyse anaérobie. En ce qui a trait à ces réactions, disons que la myokinase permet de convertir deux ADP en ATP et AMP, tandis que CPK permet la production d’un ATP suite au transfert d’un groupement phosphate de la créatine phosphate (CP) vers un ADP (CP + ADP + H+ ↔ créatine + ATP; Pearson et Young 1989). Pour sa part, la glycolyse est une suite de réaction permettant de convertir une molécule de glucose en deux molécules de pyruvate et deux ATP : Glycogène Glucose + 2 ADP + 2 NAD+ + 2 Pi 2 Pyruvate + 2 ATP + 2 NADH +2H+ + 2 H2O Cette réaction est commune aux voies anaérobie et aérobie. Ce qui différencie ces voies, c’est l’ensemble des réactions permettant de régénérer les NAD+ nécessaires en présence ou en absence d’oxygène. En effet, lorsque la voie anaérobie est empruntée, le pyruvate est réduit en lactate via la lactate déshydrogénase (LDH), ce qui permet de régénérer le NAD+ (Figure 1.4).

Après une courte période pendant laquelle la CP fournit l’ATP nécessaire, la glycolyse anaérobie prend donc la relève et engendre la production d’acide lactique lors de la régénération du NAD+, ce qui, combiné à l’hydrolyse de l’ATP qui produit des ions H+, a pour effet d’abaisser le pH de la viande (Pearson et Young 1989; Ferguson et Gerrard 2014). Au fur et à mesure que le pH chute, certaines enzymes participant au métabolisme anaérobie sont inactivées, notamment la phosphofructokinase qui a récemment été identifiée comme principale responsable de l’arrêt de la glycolyse postmortem (England et al. 2014). Le pH final de la viande (ou pH ultime) dépendra des réserves de glycogène et il devrait être de 5,5-5,7 si la chute est normale. Lorsque la glycolyse anaérobie cesse, ou ne permet plus le maintien d’une quantité suffisante d’ATP, le rigor mortis est atteint. À ce stade, la concentration en ATP est trop faible pour permettre la séparation du complexe actomyosine. Les têtes de myosine ne peuvent plus se dissocier des filaments d’actine et le muscle passe d’un état pantelant à un état ferme (rigidité cadavérique). La vitesse de la chute du pH et de l’atteinte du rigor mortis varient en fonction de la typologie des fibres et des réserves énergétiques et par le fait même elles varient entre les muscles, les animaux et les espèces animales (Pearson et Young 1989; Lawrie 1998; Honikel 2004b). Des facteurs externes comme le stress des animaux avant l’abattage et la température de refroidissement des carcasses ont également des impacts importants sur ces processus physiologiques (Pearson et Young 1989; Lawrie 1998).

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Table des matières

Résumé
Abstract
Table des matières
Liste des tableaux
Liste des figures
Remerciements
Avant-propos
Introduction
Chapitre 1 Revue des travaux antérieurs
1.1 Le muscle
1.1.1 Structure générale
1.1.2 La fibre musculaire
1.1.3 La transformation du muscle en viande
1.2 La tendreté de la viande : une caractéristique complexe
1.2.1 Dureté de base et collagène
1.2.2 Contraction musculaire lors de l’établissement du rigor mortis
1.2.3 L’attendrissement de la viande
1.3 La stimulation électrique et l’amélioration de la tendreté
1.3.1 Prévention du « cold shortening »
1.3.2 Altération physique des fibres musculaires
1.3.3 Impact sur la protéolyse
1.3.4 Importance majeure du couplage pH-température
1.3.5 Impacts sur les autres paramètres de qualité
1.3.6 Différentes méthodes de stimulation
1.4 Conclusion générale, objectifs et hypothèses de recherche
1.4.1 Conclusion générale
1.4.2 Objectifs
1.4.3 Hypothèses
1.5 Références
Chapitre 2 Effects of low voltage electrical stimulation and aging on heavy lamb meat quality
2.1 Résumé
2.2 Abstract
2.3 Introduction
2.4 Materials and methods
2.4.1 Animal management
2.4.2 Laboratory analyses
2.4.3 Statistical analysis
2.5 Results and discussions
2.5.1 Animals
2.5.2 Temperature and pH decline
2.5.3 Color and drip loss
2.5.4 Cooking loss, tenderness and sensory analysis
2.6 Conclusions and implications
2.7 Acknowledgements
2.8 References
Chapitre 3 Use of electrical stimulation and chilling to enhance heavy lamb meat tenderness
3.1 Résumé
3.2 Abstracts
3.3 Introduction
3.4 Materials and methods
3.4.1 Treatments and samplings
3.4.2 Laboratory analyses
3.4.3 Statistical analysis
3.5 Results and discussion
3.5.1 Carcasses
3.5.2 Temperature and pH decline
3.5.3 Color
3.5.4 Cooking loss and tenderness
3.5.5 Temperature at pH 6.0
3.6 Conclusions and implications
3.7 Acknowledgements
3.8 References
Chapitre 4 Assessment of postmortem proteolysis and proteases activity to understand lamb meat tenderness and tenderization
4.1 Résumé
4.2 Abstract
4.3 Introduction
4.4 Materials and methods
4.4.1 Sampling
4.4.2 Groups formation
4.4.3 Meat quality measurements
4.4.4 Proteolysis: troponin-T and desmin degradation
4.4.5 Proteases: calpains, calpastatin and caspase 3/7 activities
4.4.6 Oxydation
4.4.7 Statistical analysis
4.5 Results
4.5.1 Carcass traits and muscle characteristics
4.5.2 Proteolysis: troponin-T and desmin degradation
4.5.3 Proteases: calpains, calpastatin and caspase 3/7 activities
4.5.4 Oxidation
4.6 Discussion
4.7 Conclusions and implications
4.8 Acknowledgements
4.9 References
Conclusion générale
Référence