Anatomie du cristallin, chez les carnivores

Composition biochimique du cristallin

La composition biochimique du cristallin est spécifique, avec une forte teneur en eau (65%) et en protéines (34% environ : jamais moins de 20% et jamais plus de 50% du poids brut du cristallin). Ces valeurs doivent restées élevées afin de garantir la transparence du cristallin. L’eau est intracellulaire, d’abord sous forme libre, puis se lie aux protéines au fur et à mesure avec le temps (REGNIER, 2011-12).

Tout d’abord, la capsule du cristallin se compose de fibres de collagène de type IV et de glycoprotéines, comme la fibronectine et la laminine. Cette composition lui donne une structure fibrillaire avec apposition de trente à quarante lamelles et lui procurent une zone solide d’insertion aux fibres zonulaires. En effet, la fibronectine est une glycoprotéine extracellulaire, qui présente de nombreux sites de liaisons pour les protéines de la matrice extracellulaire, comme le collagène. Elle participe aussi à l’adhésion des cellules épithéliales cristalliniennes à la membrane basale. Après la naissance, la capsule antérieure du cristallin constitue la membrane basale de l’épithélium cristallinien et la capsule postérieure représente la membrane sur laquelle les fibres cristalliniennes, qui se déposent sur sa face interne, adhèrent. Le collagène de type IV est caractéristique des membranes basales.

Utilisation de l’énergie

Les cellules du cristallin ont naturellement besoin d’énergie, sous forme d’ATP. Leur apport en ATP provient principalement du glucose. L’épithélium est le principal fournisseur d’énergie à partir du glucose, car c’est là que le métabolisme est le plus important.

Le glucose diffuse passivement depuis l’humeur aqueuse vers les cellules du cristallin au travers de la capsule semi-perméable, grâce aux perméases au glucose (figure 9) et à d’autres protéines de transport. Le glucose est en effet transporté passivement au travers de la membrane des cellules cristalliniennes grâce à des protéines de transport de la famille des GLUT, qui comprend sept protéines différentes. Les protéines GLUT1 et GLUT3 sont les protéines de transport du glucose dans le cristallin.

Les transports passifs

La communication entre cellules est indispensable au maintien de l’homéostasie au sein des cellules du cristallin. Les aquaporines permettent notamment le transport passif d’eau seule, ou bien chargée de solutés tels que l’urée ou le glycérol. Ce sont des protéines qui forment des canaux membranaires très sélectifs, mais perméables à l’eau. Il existe deux types d’aquaporines, qui se répartissent dans le cristallin des mammifères. Tout d’abord, AQP1 se retrouve principalement à la surface des cellules épithéliales. Elle est petit à petit remplacée par AQP0 quand les cellules devenues matures.

AQP0 représente 60% des protéines membranaires du cristallin (CORMAN, 2006). Cette aquaporine se compose de six hélices transmembranaires avec une extrémité NH2 et une extrémité COOH. Le calcium ionisé Ca2+ et le pH semblerait, d’après une étude menée sur AQP0, réguler la conservation de la structure tridimensionnelle de ces protéines, ce qui leur assureraient ainsi leur efficacité (VARADARAJ et al., 2005). La diminution du pH du milieu extracellulaire des cellules cristalliniennes ainsi que l’augmentation de la concentration en calcium intracellulaire induit une augmentation de la perméabilité des protéines AQP0 pour les molécules d’eau. Mais le pH et le calcium ionisé interviennent sur des sites d’AQP0 distincts. Ceci modifie alors l’homéostasie intra-cristallinienne et favorise la formation de cataracte.

Première partie : Présentation de la cataracte chez les carnivores 
I. La vision chez les carnivores sauvages
1.1. Développement de l’œil
1.1.1. Formation de la vésicule optique
1.1.2. Formation du cristallin
1.1.3. Phénomènes d’induction
1.2. Anatomie de l’œil
1.3. Anatomie du cristallin, chez les carnivores
1.4. Physiologie du cristallin
1.5. Caractéristiques morphologiques de l’œil, chez les carnivores sauvages
II. Etude de la cataracte chez les carnivores
2.1. Epidémiologie de la cataracte chez les carnivores
2.2. Manifestations cliniques de la cataracte
2.3. Formes évolutives de la cataracte
III. Pathogénie et étiologie de la cataracte
3.1. Développement de la cataracte et perte de la transparence du cristallin
3.2. Etude de la cataracte d’origine nutritionnelle, chez le rat
3.2.1. Due à une carence en phénylalanine
3.2.2. Due à une carence en histidine
3.2.3. Due à une carence en tryptophane
3.2.4. Due à une carence en riboflavine (vitamine B2)
IV. Diagnostic de la cataracte
4.1. Commémoratifs
4.2. Evaluation de la fonction visuelle
4.3. Observation du cristallin
V. Diagnostic différentiel des affections du cristallin, chez le jeune carnivore
5.1. Cataracte héréditaire
5.2. Cataracte congénitale
5.3. L’atrophie progressive de la rétine
5.4. Microphtalmie
5.5. Diabète sucré juvénile
5.6. Herpes-viros
VI. Traitements
6.1. Traitement médical
6.2. Traitement chirurgical
Deuxième partie : L’alimentation des carnivores sauvages 
I. Particularités physiologiques et nutritionnelles des carnivores sauvages
1.1. Particularités physiologiques et nutritionnelles des Félidés
1.2. Particularités nutritionnelles des Canidés
II. L’alimentation des carnivores sauvages en captivité
2.1. Prise en charge des naissances
2.2. Alimentation assistée des jeunes
2.3. Comparaison de la composition des laits
Troisième partie : La cataracte juvénile d’origine nutritionnelle, chez les carnivores sauvages élevés par l’homme
I. Etude épidémiologique
1.1. Présentation des cas cliniques rapportés dans la littérature
1.2. Enquête menée dans les parcs zoologiques
II. Pathogénie de la cataracte juvénile d’origine nutritionnelle
2.1. Mécanismes et caractéristiques morphologiques
2.1.1. La cataracte juvénile causée par une alimentation lactée de substitution
2.2. Facteurs aggravants de la cataracte juvénile
III. Prévention et traitement de la cataracte juvénile d’origine nutritionnelle
Conclusion
Bibliographie

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