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Différentes voies de valorisation des coproduits de poisson
Les coproduits sont généralement commercialisés sous forme d’ingrédients comme des produits intermédiaires pour la nutrition humaine, animale, cosmétique mais aussi ils peuvent être vendus à l’état brut aux consommateurs, comme les foies, les oeufs qui sont les plus utilisés par les industries de conserverie et de saurisserie (ANDRIEUX, 2004).
En alimentation humaine, les peptides générés après hydrolyse des coproduits présentent un intérêt particulier, dû au fait qu’ils présentent des propriétés fonctionnelles, qui leur permettent de jouer un rôle dans les caractères organoleptiques des aliments ou dans leurs durées de conservation. Les peptides présentent aussi une digestibilité élevée et, de fait, leur valeur nutritionnelle est importante. Cependant, pour l’application en alimentation humaine, l’amertume des peptides générés au cours de l’hydrolyse enzymatique constitue une contrainte (KORHONEN et al. 1998; SAHA et HAYASHI, 2001). Cette amertume est due à la présence d’acides aminés hydrophobes générés au cours de l’hydrolyse. Pour enlever l’amertume, des techniques telles que les traitements avec du carbone actif, l’extraction avec de l’alcool ou la chromatographie et hydrolyse avec des alcalase et la neutrase sont utilisées (SAHA et HAYASHI, 2001). Les hydrolysats possèdent enfin des acides aminés libres pouvant servir d’exhausteur de flaveur.
Il a été rapporté que les coproduits de crevette sont de potentielles sources d’aromatisant naturel du fait de leur composition en acides aminés tels que l’acide glutamique, l’acide aspartique, la glycine et l’alanine (HEU et al. 2003 ; CAO et al., 2008). Les autolysats des têtes de crevettes sont incorporés dans les croquettes comme aromatisant (RAZAFINDRAKOTO, 2015). Selon le coproduit et le procédé de la valorisation, divers produits dérivés (résumés dans le tableau 1) peuvent être obtenus.
Huile riche en acide gras oméga 3
Les consommateurs en général ont une image positive des produits marins (très bonne valeur nutritionnelle des protéines marines). De plus, ces derniers sont une source d’oméga 3 (C20:5ω3 acide eicosapentaenoique ou EPA et C22:6 ω3 acide docosahexaenoique ou DHA). Ces types d’acides gras sont très indispensables par exemple pour leur effet préventif sur les maladies cardiovasculaires et pour leur contribution au développement cérébral chez l’enfant (HOLMAN, 1980).
A l’aide des étapes de filtration et de concentration, les acides gras de cette famille sont peu à peu concentrés. Ces concentrés sont encapsulés et commercialisés sous la forme de compléments alimentaires ou formulés dans des aliments dénommés « aliments fonctionnels » tels que des boissons, des soupes, des céréales (JOHNSON, 2002).
La qualité organoleptique
Les cinq organes de sens (la vue, le toucher, le goût, l’odorat et l’ouïe) sont les organes pour apprécier la qualité organoleptique d’un aliment (AFNOR., 1988 ; CHEFTEL., 1990b). Elle est fondée sur l’apparence du produit (la forme, la couleur et l’aspect général), sa flaveur (la saveur, l’odeur) et sa texture (la résistance et la consistance à la mastication). Elle repose également sur la relation entre le produit et l’image du produit.
La qualité marchande
C’est l’ensemble des services rendus par la fabrication, la conservation, la présentation, l’étiquetage et le rapport qualité-prix. La qualité marchande concerne essentiellement les caractéristiques organoleptiques et elle se traduit par une attirance ou par une aversion par les consommateurs (CUQ., 2007).
Hydrolyse chimique
L’hydrolyse des protéines par des produits chimiques forts ou des solvants (acides ou basiques) est souvent réalisée dans des conditions drastiques (NGUYEN, 2009).Elle est améliorée à des températures, pressions et pH élevés. Une hydrolyse chimique ne peut pas être contrôlée. On obtient donc généralement un mélange d’acides aminés libres, ayant une valeur nutritionnelle réduite et de faibles propriétés fonctionnelles. Ces produits jouent alors plutôt le rôle d’exhausteur de flaveur et de goût pour la viande, les gâteaux secs ou les soupes (KRISTINSSON et al., 2000).
Hydrolyse enzymatique
Une enzyme est un catalyseur biologique qui augmente la vitesse d’une réaction par plusieurs ordres de grandeur en diminuant son énergie libre d’activation, sans être elle-même affectée (HIENERWADEL, 2015). Certaines enzymes sont extrêmement spécifiques et ne fonctionneront que sur un seul et unique réactif (substrat) ; Elles fonctionnent sur une structure partagée par de nombreuses molécules qui peuvent toutes lui servir de substrat (HOLME, 1998). Une enzyme agit comme catalyseur en se liant au substrat et facilite sa réaction en stabilisant son état de transition vers un produit spécifique. La majorité des enzymes sont des protéines ou des glycoprotéines. Les sites actifs des enzymes contiennent souvent des composantes chimiques (organiques ou inorganiques), autres que des acides aminés (ex. Fe2+, Mn2+, Zn2+ ou Mg2+, biotine, vitamines B), qui sont essentielles pour l’activité catalytique ( HOLME, 1998).
L’hydrolyse enzymatique est une technique faisant intervenir des enzymes comme des protéases, des lipases, des glucosidases…. Les enzymes sont présentes chez tous les êtres vivants : animaux (pancréatine, pepsine, etc.), plantes (papaïne, ficine, etc.) et microorganismes (alcalase, subtilisine, etc.). La catégorie des protéases comporte deux sous-classes) les exopeptidases, capables d’hydrolyser les liaisons peptidiques à partir de l’extrémité N- ou C terminal des protéines) les endopeptidases, capables d’hydrolyser les liaisons peptidiques sur la chaîne intérieure d’une protéine (HOLME, 1998). Lors d’une hydrolyse enzymatique, les protéases vont cliver les liaisons peptidiques entre deux acides aminés adjacents dans la séquence primaire d’une protéine, générant ainsi, au moins, deux peptides. L’hydrolyse des liaisons peptidiques va donc générer la libération des protons H+ (Figure 4) (HOLME, 1998). Cette libération de protons H+ va induire une acidification du milieu.
Ce principe est valable pour les hydrolyses se déroulant à pH supérieur à 6,5 pour que le degré de dissociation des ions R-N+H3 soit suffisant (RAVALLEC-PLE, 2000). Lorsque le pH est inférieur, la réaction s’inverse et ce seront des ions HO- qui seront libérés.
Le rapport enzyme/substrat et la concentration du substrat
Pour une quantité fixe d’enzyme:
– À faible concentration du substrat, la vitesse de la réaction est proportionnelle à la concentration du substrat.
– À des concentrations de substrat élevées, la vitesse de réaction est indépendante de la concentration du substrat et tend vers une valeur constante (vitesse maximale) (HIENERWADEL, 2015).
Le choix de la concentration du substrat est une considération importante dans le développement des essais enzymatiques. La courbe ci-après montre le rapport enzyme/substrat.
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Table des matières
– REVUE BIBLIOGRAPHIQUE
1.1 GENERALITES SUR L’ESTURGEON
1.1.1 Position systématique
1.1.2 Présentation de l’espèce Acipenser baeri
1.1.3 Répartition Géographique
1.1.4 Régime alimentaire
1.1.5 Cycle de vie de l’esturgeon Sibérien
1.1.6 Production mondiale d’aquaculture d’esturgeon
1.1.7 Aquaculture d’esturgeon à Madagascar
1.2 LES COPRODUITS DE POISSON
1.2.1 Définition
1.2.2 Les Différentes voies de valorisation des coproduits de poisson
1.2.3 Huiles et farine de poisson
1.2.4 Hydrolysats
1.2.5 Huile riche en acide gras oméga 3
1.2.6 Collagène
1.2.7 Utilisation non alimentaire : Engrais
1.3 QUALITE DES ALIMENTS
1.3.1 Définition de la qualité
1.3.2 Les composantes de la qualité des aliments
1.4 HYDROLYSE PROTEIQUE
1.4.1 Hydrolyse chimique
1.4.2 Hydrolyse enzymatique
1.4.3 Les paramètres de contrôle de l’hydrolyse enzymatique
1.5 PROPRIETES FONCTIONNELLES DES PROTEINES
1.5.1 Généralités :
1.5.2 Capacité d’absorption d’eau
1.5.3 Capacité d’absorption d’huile
1.5.4 Propriété moussante
1.5.1 Une émulsion et Propriété émulsifiante
1.5.2 Stabilité de l’émulsion
– MATERIELS ET METHODES
1.1 DETERMINATION DE LA COMPOSITION BIOCHIMIQUE DES NAGEOIRES : Acipenser baeri
1.1.1 Matériel biologique
1.1.2 Méthodologie
1.2 HYDROLYSE ENZYMATIQUE
1.2.1 Matériel enzymatique
1.2.2 Méthodologie
1.2.3 Analyse biochimique des poudres des fractions obtenues lors de l’hydrolyse enzymatique
1.3 MISE EN EVIDENCE DE QUELQUES PROPRIETES FONCTIONNELLES DES HYDROLYSATS ISSUS DES NAGEOIRES D’ESTURGEON
1.3.1 Capacité d’absorption d’eau
1.3.2 Capacité d’absorption d’huile
1.3.3 Propriété moussante
1.3.4 Propriété émulsifiante
1.3.5 Stabilité des émulsions
– RESULTATS
1.1 COMPOSITION BIOCHIMIQUE DES NAGEOIRES D’ESTURGEON
1.1.1 Teneur en eau et en matière sèche
1.1.2 Analyse des protéines
1.1.3 Teneur en matières grasses
1.1.4 Teneur en cendres brutes
1.1.5 Teneur en éléments minéraux
1.2 HYDROLYSE ENZYMATIQUE
1.2.1 Degré d’hydrolyse (DH)
1.2.2 Rendements d’obtention de différentes fractions
1.2.3 Composition biochimique des fractions issues de l’hydrolyse pepsique
1.2.4 Composition en éléments minéraux des fractions d’hydrolyse :
1.2.5 Composition en acides aminés des fractions d’hydrolyse :
1.3 PROPRIETES FONCTIONNELLES DES HYDROLYSATS PROTEIQUES ISSUS DES NAGEOIRES D’ESTURGEON.
1.3.1 Capacité d’absorption d’eau
1.3.2 Capacité d’absorption d’huile
1.3.3 Propriété moussante
1.3.4 Activités émulsifiante (AE) :
1.3.5 Stabilité de l’émulsion(SE)
– DISCUSSION
1.1 COMPOSITION BIOCHIMIQUE DES NAGEOIRES D’ESTURGEON
1.2 Hydrolyse enzymatique
1.2.1 Degré d’hydrolyse (DH)
1.2.2 Rendements d’obtention de différentes fractions
1.2.3 Composition des différentes fractions obtenues lors de l’hydrolyse enzymatique des nageoires d’esturgeon.
1.2.4 Composition en acides aminés des fractions d’hydrolyse
1.3 PROPRIETES FONCTIONNELLES DES HYDROLYSATS ISSUS DES NAGEOIRES
1.3.1 Capacité d’absorption d’eau
1.3.2 Capacité d’absorption d’huile
1.3.3 Propriété moussante
1.3.4 Activité émulsifiante
1.3.5 Stabilité de l’émulsion
– CONCLUSIONS ET PERSPECTIVES
– REFERENCES BIBLIOGRAPHIQUES
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