Caractéristiques des peptides bioactifs

Caractéristiques des peptides bioactifs

Autolyse et fermentation

L’autolyse, ou hydrolyse par des enzymes endogènes présentes dans la source alimentaire elle-même, est un procédé qui est surtout utilisé pour la production d’hydrolysats à partir de coproduits marins surtout, dans le but de les valoriser (Cao et al., 2009 ; Arias-Moscoso et al., 2015). Le coût d’un tel procédé est quasiment nul. Cependant, du fait que les enzymes contenues dans ces tissus sont un mélange très complexe, le produit final de l’hydrolyse ne peut être homogène. Dans les produits alimentaires fermentés, il peut aussi y avoir une production de peptides bioactifs sous l’action d’enzymes microbiennes (Daliri et al., 2017). Certains chercheurs s’intéressent de plus en plus à l’exploration de peptides bioactifs obtenus par fermentation de protéines d’origine marine et de leurs coproduits (Bueno-Solano et al., 2009 ; Jemil et al., 2017), ou même de certaines protéines de légumineuses (Stanisavljević et al., 2015).

Hydrolyse enzymatique contrôlée

Comparée à l’hydrolyse acide ou alcaline, l’hydrolyse d’une protéine par des protéases pures et spécifiques procure des conditions plus modérées du procédé et produit peu, voire pas, de produits indésirables ou toxiques (Hrčková et al., 2002 ; Nwachukwu et Aluko, 2019). De plus, l’utilisation d’enzymes exogènes pures est préférée à la fermentation microbienne en raison du rendement, du temps d’hydrolyse qui serait plus court, du contrôle de la réaction et des produits d’hydrolyse ainsi que de la facilité de sa mise en place (Daliri et al., 2017). Il existe d’autres techniques pour la production de peptides bioactifs, telles que la synthèse enzymatique et la génie génétique, mais qui restent très restreints dans leurs utilisations malgré leur forte reproductibilité (Nasri, 2017).

La nature des peptides

La nature des peptides est d’une grande importance pour leurs bioactivités. Par exemple, une faible digestibilité des hydrolysats et des peptides semble très importante pour une activité hypolipémiante (Udenigwe et Rouvinen-Watt, 2015). En outre, la nature hydrophobe des peptides leur permet de se lier aux acides biliaires et au cholestérol, ce qui conduit à une inhibition de la réabsorption de ce dernier au niveau intestinal (Guerin et al., 2016). Cette hydrophobicité est aussi essentielle pour l’activité antioxydante des peptides, en leur permettant d’agir dans les milieux hydrophobes, comme dans les lipides (Zou et al., 2016).Position de l’acide aminé dans la séquence du peptide L’acide aminé qui se trouve à l’extrémité C-terminale ou en N-terminale du peptide est le plus déterminant de son activité, puisqu’il sera en contact direct avec son environnement. Il est rapporté que la présence de proline, de lysine, d’arginine ou d’un acide aminé aromatique en C-terminal est le plus souvent nécessaire pour l’activité des peptides inhibiteurs de l’enzyme de conversion de l’angiotensine (Kitts et Weiler, 2003 ; Maestri et al., 2018). En général, les 20 acides aminés protéinogènes peuvent interagir avec les radicaux libres mais les plus efficaces sont ceux soufrés, aromatiques, en plus de l’histidine (Samaranayaka et Li-Chan, 2011). L’addition des résidus leucine ou proline à l’extrémité N-terminale du dipeptide His-His ou la présence des acides aminés hydrophobes, en particulier ceux aromatiques, dans un peptide augmente son activité antioxydante (Kitts et Weiler, 2003). De plus, la présence de la leucine à une des extrémités de la séquence peptidique ainsi que sa richesse en acides aminés hydrophobes attribuent une activité hypocholestérolémiante à certains peptides (Zhong et al., 2007b ; Maestri et al., 2018).

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Table des matières

Liste des figures
Liste des abréviations
Introduction
Revue bibliographique
Hydrolysats et peptides bioactifs : synthèse, caractéristiques et propriétés
Obtention d’hydrolysats et de peptides bioactifs
Hydrolyse chimique
Autolyse et fermentation
Hydrolyse enzymatique contrôlé
Caractéristiques des peptides bioactifs et facteurs influençant leurs propriétés
Caractéristiques des hydrolysats et des peptides bioactifs
Facteurs influençant la qualité des hydrolysats et des peptides bioactifs
Certaines propriétés nutraceutiques de protéines et de peptides d’origine alimentaire
Propriété hypocholestérolémiante d’hydrolysats et de peptides de légumineuseEpidémiologie des maladies cardiovasculaires et de l’hypercholestérolémie
Athérosclérose ; Elément clé des MCV
Rôle hypocholestérolémiant des hydrolysats de protéines de légumineuses
Propriété antioxydante d’hydrolysats et de peptides de légumineuses
Qu’est-ce qu’un état de stress oxydant
Les radicaux libres
Implication du stress oxydant dans l’athérosclérose
Les différents systèmes de défense antioxydante
Rôle antioxydant de protéines et d’hydrolysats de légumineuses
Mécanismes d’action des peptides
Mécanismes d’action in vitro
Mode d’action des peptides in vivo
Fenugrec
Matériel et Méthodes
Préparation du matériel biologique
Matière première
Préparation de l’isolat de protéines de fenugrec
Préparation des hydrolysats des protéines de fenugrec
Analyse qualitative des protéines et des hydrolysats
Electrophorèse des protéines en conditions dénaturantes en gel polyacrylamideAnalyse de la composition chimique
Propriété de piégeage du radical DPPH
Pouvoir réducteur de l’ion ferrique (FRAP)
Pouvoir inhibiteur de la décoloration du β-carotène
Protection contre la dégradation oxydative de l’ADN
Propriétés in vivo de l’isolat et des hydrolysats de protéines de fenugrec
Influence de l’apport en isolat et en hydrolysats de protéines de fenugrec sur les rapport
nutritionnels, l’évolution du poids corporel et le poids relatif des organes
Paramètres biochimiques sériques
Teneurs sériques en lipides
Répartition du cholestérol et des phospholipides dans les lipoprotéines
Teneurs sériques en apolipoprotéines AI, AIV et B
Rapports d’athérogénicité
Teneurs en lipides du foie et de l’aorte
Activité antioxydante in vivo de l’isolat et des hydrolysats de protéines de fenugrec
Propriété antioxydante des HDL
Activité arylestérase sérique
Mesure du niveau d’oxydation dans les tissus
Défenses antioxydantes au niveau tissulaireTeneurs en protéines et en thiols au niveau tissulaire
Activités des enzymes antioxydantes au niveau tissulaire
Discussion
Conclusion et perspectives.
Références bibliographiques
Annexe

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