Biologie du parasite 

Biologie du parasite 

Les anticorps, effecteurs de la réponse immunitaire à médiation humorale

Les anticorps sont des immunoglobulines synthétisées en réponse à une exposition à un antigène et pouvant se combiner spécifiquement avec cet antigène (117). Les immunoglobulines ont toutes la même structure de base, en forme de « Y », constituée de quatre chaînes polypeptidiques, liées deux par deux grâce à des ponts dissulfures : 2 chaînes lourdes identiques (H ou « heavy chains ») et deux chaînes légères identiques (L ou « light chains »). Les chaînes légères sont de deux types, kappa (κ) et lambda (λ). Les deux types de chaîne légère peuvent être associés à n’importe quel type de chaîne lourde (67). Il existe cinq types principaux de chaînes lourdes, elles se nomment mu (μ), gamma (γ), alpha (α), epsilon (ε) et delta (δ). Chaque type définit une classe d’anticorps (respectivement, IgM, IgG, IgA, IgE et IgD). Ces classes regroupant des chaînes qui possèdent des analogies structurales sont appelées isotypes. La forme de chaîne lourde prédominante chez le mouton est la chaîne γ (comme chez la plupart des espèces) (83).
En plus de ces différentes classes, il peut y avoir des variations héréditaires dans la structure des immunoglobulines. Ainsi, les immunoglobulines d’un individu peuvent être différentes de celles d’un autre sujet de la même espèce. Ce phénomène est appelé allotypie (117). Enfin, au niveau des extrémités N-terminales des chaînes lourdes et des chaînes légères des immunoglobulines se trouve un domaine dit variable (ou V, opposé aux régions constantes, dites C). Dans ces zones, le degré de variation dans la composition en acides aminés est très élevé. Ces variants constituent des idiotypes (67, 117). Les régions V d’une chaîne légère et d’une chaîne lourde constituent le site de liaison à l’antigène (67). La partie formée par les régions hypervariables des domaines V est appelée paratope (l’épitope est la partie de l’antigène qui se lie au paratope) (67).
Les anticorps sont des molécules bifonctionnelles (67). Tout d’abord, ils établissent une liaison avec l’antigène, ensuite, ils doivent permettre son élimination (en coopération avec les mécanismes effecteurs de la fonction immunitaire). Les différentes classes et sous-classes d’anticorps n’interagissent pas toutes avec les mêmes cellules et sont, par conséquent, douées de fonctions différentes (67). Chez le mouton, les isotypes IgM, IgA, IgE et IgG ont été identifiés (83). Selon les auteurs, la classe des IgG est divisée en deux (83) ou trois (117) sous-classes : IgG1, IgG2 et IgG3. La classe des IgA, ainsi que celle des IgE, sont divisées chacune en deux sous-classes : respectivement IgA1 et IgA2, IgE1 et IgE2 (117). Aucune preuve ne permet d’affirmer la présence d’IgD à la surface des lymphocytes B ovins (83). Des études ont montré la présence d’IgM, IgG1 et IgG2 sériques dans la peau, alors que les IgA semblent être issues d’une synthèse locale. Les propriétés physiques et fonctionnelles des immunoglobulines ovines sont résumées dans le tableau 10. Les concentrations sériques et tissulaires des diverses classes d’immunoglobulines varient selon l’espèce animale considérée (117). Chez le mouton, les valeurs usuelles retenues sont présentées dans le tableau 11.
– L’IgG est synthétisée et sécrétée par des plasmocytes localisés dans la moelle osseuse, la rate et les noeuds lymphatiques. C’est l’immunoglobuline dont la concentration sanguine est la plus importante, elle joue donc un rôle majeur dans les mécanismes de défense humorale.
L’IgG possède deux chaînes légères identiques (κ ou λ) et deux chaînes lourdes de type γ.
Son poids moléculaire moyen chez les animaux domestiques est de 180 kDa (117). Les IgG ovines possèdent une chaîne lourde de poids moléculaire égal à 55 kDa, tandis que celui des chaînes légères est de 22 kDa (85). Etant la plus petite des immunoglobulines, l’IgG peut sortir des vaisseaux sanguins plus facilement que les autres, sans toutefois traverser le placenta. Cette constatation prend toute son importance lors d’inflammation tissulaire, dans laquelle l’augmentation de la perméabilité vasculaire permet aux IgG de participer à la défense des tissus et des surfaces corporelles (117). Les IgG, fixées sur l’antigène spécifique qui leur a donné naissance, peuvent activer le complément par la voie classique.
– L’IgM est aussi sécrétée par des plasmocytes, dans la rate, les noeuds lymphatiques et la moelle osseuse. Chez la plupart des mammifères, c’est la deuxième immunoglobuline importante en concentration dans le sérum (après les IgG). Les IgM peuvent appartenir aux BCR de la membrane des lymphocytes B (voir supra), elles ont alors une structure monomérique, avec un poids moléculaire moyen égal à 180 kDa chez les animaux. Une fois sécrétées, les IgM se regroupent pour former des pentamères de 900 kDa, dont deux unités sont liées par un polypeptide riche en cystéine nommé chaîne J. Chaque monomère d’IgM présente une structure conventionnelle, avec deux chaînes lourdes de type μ et deux chaînes légères identiques pouvant être de type κ ou λ. L’IgM est la principale immunoglobuline produite lors d’une réponse immunitaire primaire. Elle est aussi produite lors de la réponse secondaire, mais la forte proportion d’IgG alors sécrétées la masque. Leur taille étant importante, les IgM restent en général dans la circulation sanguine et semblent avoir un rôle mineur dans la défense immunitaire des tissus et des surfaces corporelles (117).

Table des matières

Introduction
Chapitre I : Présentation de la maladie et de l’agent
Partie.1 : Epidémiologie descriptive
I.1.1. Répartition géographique
I.1.2. Saisonnalité 
I.1.3. Modes de transmission 
I.1.4. Facteurs de sensibilité 
Partie 2 : Importance économique
I.2.1. Perte de poids 
I.2.2. Perte en laine 
I.2.3. Détérioration des cuirs 
Partie 3 : Présentation de Psoroptes ovis 
I.3.1. Position taxonomique : actualités et historique 
I.3.2. Biologie du parasite 
I.3.2.1. Cycle parasitaire
I.3.2.2. Morphologie externe des différents stades
I.3.2.3. Alimentation
I.3.2.4. Anatomie et physiologie digestives
I.3.2.4.1. Anatomie
I.3.2.4.2. Activités enzymatiques digestives
I.3.2.4.3. Flore intestinale
I.3.2.4.4. Excrétion fécale
Partie 4 : Expression clinique de la gale psoroptique ovine 
I.4.1. Prurit 
I.4.2. Lésion élémentaire : la papulo-vésicule 
I.4.3. Altération de la laine et de la peau 
I.4.4. Evolution sur l’animal 
I.4.4.1. Surface corporelle atteinte
I.4.4.2. Modifications du comportement
I.4.5. Modifications des paramètres sanguins 
I.4.5.1. Hématologie et biochimie sanguine
I.4.5.2. Modifications sérologiques : les anticorps, témoins de la réponse humorale
I.4.6. Facteurs influençant la pathogénie de la maladie 
Partie 5 : Diagnostic, traitement et prophylaxie 
I.5.1. Diagnostic 
I.5.2. Traitement et contrôle de la maladie 
I.5.2.1. Méthodes d’application
I.5.2.1.1. Bains
I.5.2.1.2. Douches
I.5.2.1.3. Pulvérisations
I.5.2.1.4. Application topique dorsale
I.5.2.1.5. Traitements systémiques
I.5.2.2. Produits acaricides
I.5.2.2.1. Organochlorés
I.5.2.2.2. Organophosphorés
I.5.2.2.3. Amidines
I.5.2.2.4. Pyréthrinoïdes
I.5.2.2.5. Avermectines et milbémycines
I.5.2.2.6. Autres produits
I.5.3. Prophylaxie 
Chapitre II : Mécanismes de protection de la peau
Partie 1 : Mécanismes de protection non immunologiques et effecteurs
Partie 2 : Mécanismes de protection immunologiques et effecteurs
II.2.1. Immunité naturelle : rôles et effecteurs
II.2.1.1. Protéines de la phase aiguë de l’inflammation chez le mouton
II.2.1.2. Complément
II.2.1.3. Cytokines du mouton
II.2.1.4. Cellules réactionnelles
II.2.1.4.1. Macrophages
II.2.1.4.2. Mastocytes
II.2.1.4.3. Granulocytes
II.2.2. Immunité acquise : rôles et effecteurs 
II.2.2.1. Lymphocytes B
II.2.2.2. Lymphocytes T
II.2.2.3. Les anticorps, effecteurs de la réponse immunitaire à médiation humorale
II.2.3. Mécanismes généraux de la protection immunitaire 
II.2.3.1. Répartition tissulaire et circulation des leucocytes ovins
II.2.3.2. Circulation leucocytaire dans les tissus stimulés
II.2.3.3. Phagocytose
II.2.3.4. Réponse à médiation cellulaire : la réponse des cellules T cytotoxiques
II.2.3.5. Réponse à médiation humorale : la réponse des cellules B et la synthèse d’anticorps
Chapitre III : Modalités de la réponse immunitaire contre P. ovis.
Partie 1 : Molécules à l’origine de la réponse immunitaire : les antigènes parasitaires
III.1.1. Antigènes : généralités 
III.1.2. Antigènes de Psoroptes ovis impliqués dans l’immunopathogénie de la gale psoroptique ovine
Partie.2 : Réaction immunitaire 
III.2.1. Manifestations de l’acquisition d’une immunité envers Psoroptes ovis chez le mouton
III.2.2. Cellules présentes sur les sites lésionnels 
III.2.3. Immunité à médiation humorale
III.2.3.1. Concentration sérique en anticorps
III.2.3.2. Evolution de la réponse humorale
III.2.3.3. Effet du traitement sur la réponse humorale et diminution des concentrations en anticorps
III.2.4. Réactions d’hypersensibilité (HS) intervenant dans l’immunopathogénie de la gale psoroptique ovine
III.2.4.1. HS de type I (immédiate)
III.2.4.1.1. Généralités
III.2.4.1.2. Réaction d’HS de type I classique et gale psoroptique ovine
III.2.4.1.3. Anaphylaxie cutanée passive chez les moutons naïfs
III.2.4.2. HS de type III (dépendante des complexes immuns)
III.2.4.2.1. Généralités
III.2.4.2.2. Réaction d’HS de type III et gale psoroptique ovine
III.2.4.3. HS de type IV (retardée)
III.2.4.3.1. Généralités
III.2.4.3.2. HS de Jones-Mote ou HS cutanée à basophiles
III.2.4.3.3. HS de contact
III.2.4.3.4. Réponse de type HS retardée dépendante des cellules éosinophiles
III.2.5. Conclusion
Partie 3 : Conséquence des phénomènes immunitaires sur la biologie de Psoroptes ovis
III.3.1. Réponse immunitaire et alimentation de P.ovis
III.3.2. Réaction immunitaire, croissance de la population parasitaire et fécondité des Psoroptes
III.3.3. Réponse immunitaire protectrice ou délétère ? 
III.3.3.1. Réponse immunitaire délétère pour l’hôte
III.3.3.2. Réponse immunitaire protectrice

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