Acides aminés, peptides et protéines

Structure générale

Une protéine est un polymère dont les unités monomériques (appelés aussi résidus) sont les acides aminés unis par des liaisons peptidiques (figure 1). La conformation (c’est-à-dire le repliement) qu’adopte une protéine au sein de la cellule est appelée conformation native. C’est cette conformation unique qui lui assure ses propriétés spécifiques : fonctions enzymatiques et mécaniques, stabilité thermique… [1].

Acides aminés hydrophobes

Les acides aminés hydrophobes ont des chaînes latérales non chargées et non polaires. Ce sont la glycine, l’alanine, la valine, la leucine, l’isoleucine, la proline, la phénylalanine, le tryptophane et la méthionine. Parmi ces acides aminés, la proline à la particularité d’avoir une fonction amine secondaire et un cycle qui impose des contraintes de conformation à la chaîne principale. Les chaînes latérales de la phénylalanine et de la tyrosine possèdent des groupements aromatiques dont l’encombrement stérique est important.

Stéréochimie des acides α-aminés

Les acides α-aminés naturels: sont tous chirals (et donc optiquement actifs), à l’exception de la glycine pour laquelle le substituant latéral est un atome d’hydrogène sont tous de configuration “L” selon la convention de Fischer ou “S” selon la notation de Cahn-Ingold-Prelog, à l’exception de la cystéine qui est de configuration “R”. Pour chaque acide aminé, il existe une valeur spécifique du pH où la charge globale de la molécule est nulle. Cette valeur de pH représente le point isoélectrique où la concentration du zwitterion de l’acide aminé est maximale. Au point isoélectrique, il n’y a pas de migration de l’acide aminé dans un champ électrique appliqué.

Structure primaire

Le groupe α-carboxyl d’un acide aminé est susceptible de se lier avec le groupe α-aminé d’un second acide aminé pour former un amide CO-NH, formant un dipeptide, relié par ce qu’on appelle une liaison peptidique. Ce dipeptide peut à son tour former des liaisons peptidiques avec d’autres acides aminés, conduisant à des tripeptides, tétrapetides, etc. jusqu’à une longue chaîne d’acides aminés, ce qui définit un polypeptide. La succession linéaire des acides aminés dans ce polypeptide constitue ce qu’on appelle la structure primaire de la protéine. [4]

Structure tertiaire

Elle résulte des relations entre les acides aminés éloignés dans la structure linéaire. En effet des acides aminés très éloignés les uns des autres dans la séquence peuvent se trouver très proches. En raison des repliements et former des régions indispensables au fonctionnement de la protéine comme le site actif. Les chaînes latérales polaires sont groupées en surface. Les radicaux hydrophobes sont rejetés vers l’intérieur de la protéine. Ces radicaux sont unis par des liaisons hydrophobes (interactions de type de van der waals ) .

liaisons hydrogène

C’est une liaison non covalente qui se forme quand sont à proximité un atome d’hydrogène lié à l’azote ou à l’oxygène et d’autre part un doublet électronique non partagé d’un autre azote ou d’oxygène. Le tryptophane et l’arginine servent de donneurs de liaisons hydrogène. L’asparagine, la glutamine, la sérine et la thréonine servent de donneurs et d’accepteurs de liaisons hydrogène. La lysine, les acides aspartique et glutamique, la tyrosine et l’histidine ont des capacités à former des liaisons hydrogène en fonction du pH.

Ponts disulfure

Deux des 20 acides aminés ont des radicaux contenant un atome de soufre. C’est le cas de la cystéine. Deux cystéines peuvent former une liaison covalente entre elles par l’intermédiaire de l’atome de soufre de leur radical. Cette liaison covalente peut relier deux cystéines éloignées l’une de l’autre sur la chaîne. [5]

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Table des matières

Introduction générale
Partie I. Acides aminés, peptides et protéines
I.1. Protéines
I.1.1. Structures générales
I.1.2. Acides aminés
I.2. Hiérarchies dans la description d’une structure protéique
I.2.1. Structure primaire
I.2.2. Structure secondaire
I.2.3. Structure tertiaire
I.2.4. Structure quaternaire
I.3. Grands types d’interaction présentes dans les protéines
I.3.1. Liaison hydrophobe
I.3.2. Liaison électrostatique
I.3.3. Liaison hydrogène
I.3.4. Ponts disulfur
Références
Partie II. Méthodologie quantique
II.1. Introduction
II.2. Equation de Schrödinger
II.2.1. Les termes de l’hamiltonien moléculaire
II.2.2. Approximation de Born Oppenheimer
II.2.3. Approximation orbitalaire
II.2.4. Déterminant de Slater
II.2.5. Energies associés au déterminant de Slater
II.2.6. Bases d’orbitales atomique
II.3. Méthode Hartree Fock
II.4. Méthode post-Hartree Fock
II.4.1. Méthode d’interaction de configuration
II.4.2. Méthode (Coupled Clusters)
II.4.3. Méthode perturbative de type Mollet-Plesset
II.4.4. Méthode multiconfigurationnele MCSCF/MRCI
II.5. Théorie de la fonctionnelle de la densité DFT
II.5.1. Principe des calculs DFT
II.5.2. Principales méthodes de la DFT
Références
Partie.III. Résultats et discussion
III.1. Introduction
III.2. But de travail
III.3. Méthodologie de travail
III.4. Logiciels
III.5. Résultats et discussion
III.5.1. Etudes des conformations des complexes [Mg(H2O)n]2
III.5.2.Grandeurs thermodynamiques
Conclusion
Références